抗体，也称为免疫球蛋白，是一种主要由浆细胞分泌的大型Y形蛋白，免疫系统用来识别和中和细菌、病毒和其他病原体等外来物质。它只存在于脊椎动物的血液和其他体液中，以及B细胞的细胞膜表面。抗体可以通过其可变区唯一地识别特定异物的独特特征。这个外来目标被称为抗原。

抗体是重约150kDa的大分子球状血蛋白。抗体也是糖蛋白，因为它在一些氨基酸残基中含有糖链。能起作用的基本单位是免疫球蛋白单体。分泌形式的抗体包括二聚体IgA、真骨鱼类的四聚体Ig M和哺乳动物的五聚体IG M。

1、免疫球蛋白结构域

抗体的单体是由四条多肽链组成的Y形分子。其中包括两条相同的重链和两条相同轻链，它们由二硫键连接在一起。每条链由称为免疫球蛋白结构域的多个结构域组成。每个结构域包含约70至110个氨基酸，并根据大小和功能进行分类。例如，可变域IgV和恒定域IgC。它们以一种独特的方式折叠：两个β折叠将另一条链拉入其中，形成一个三明治，由半胱氨酸和其他带电氨基酸相互结合。

2、重链

哺乳动物免疫球蛋白重链有五种类型，用希腊字母表示：α、δ、ε、γ和μ。根据重链的类型，抗体被分为不同的物种类型，按IgA、IgD、IgE、IgG和IgM的顺序发现。不同的重链大小和组成不同：α和γ由约450个氨基酸组成，而μ和ε由约550个氨基酸组成。

3、轻链

免疫球蛋白轻链由约211至217个氨基酸组成，分为两个结构域，一个恒定区和一个可变区。哺乳动物有两种轻链，分别命名为λ和κ。每个抗体的两条轻链的恒定区域总是完全相同的。例如，在哺乳动物中，相同的抗体是λ型或κ型，并且不同时存在。其他类型的轻链，ι（iota）型，可以在低等脊椎动物中发现，如软骨动物（鲨鱼）和真骨下纲的低级脊椎动物。

4、CDR、Fv、Fab和Fc结构域

抗体的某些部分具有独特的功能。例如，Y形臂包含两个结合抗原的位点，是识别异物的关键。这个区域被称为Fab区或抗原结合区。对于重链和轻链，抗原结合区由可变区和恒定区组成，其中可变区的互补位点形成在抗体单体的氨基酸链末端。可变区，也称为Fv区，是抗体结合的最关键区域，包含在轻链和重链中。事实上，可变区域的变化不是随机的或均匀分布的。更具体地说，这些变化分布在三个可变的β折叠区，一个被称为互补决定区的区域，也被称为高变区。在免疫网络理论中，每个抗体的互补决定区也称为独特型或基因型。适应性免疫系统的适应过程依赖于各种独特型之间的相互作用来调节。

调节免疫细胞活性的Y形碱基称为Fc区，由两条重链组成。该区域的每条重链由两个或三个恒定结构域组成，具体取决于抗体的类型。因此，Fc区可以与特定类型的Fc受体或其他免疫分子（如补体蛋白）结合，以确保每个抗体对特定抗原产生正确的免疫反应。通过这个过程，启动了不同的生理效应，包括对调理颗粒的识别、细胞溶解和肥大细胞、嗜碱性粒细胞和嗜酸性粒细胞的脱颗粒。

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